| 저자(한글) |
WANG, Ya,CUI, Wen-jing,ZHOU, Li,LIU, Zhong-mei,ZHOU, Zhe-min |
| 초록 |
세라티아마르세센스균(Serratia marcescens)에서 말레산 시스테인 이성질화효소(maleate cis-trans isomerase) 유전자를 증폭하였다. 해당 유전자를 pET24a 벡터에 연결하고, Escherichiacoli BL21 (DE3)에서 성공적으로 발현시켰다. 효소학 성질에 대한 연구 결과, 재조합 효소의 비활성이 48.01 U/mg이었다. 이 효소가 반응할 수 있는 최적 온도는 37℃, 최적의 pH는 8.4이었다. 최적의 반응 조건에서 K m 값이 4.20mmol/L, V max 이 1.27 mmol/(L· min), kcat 4.38 s -1 , 촉매 효율 k cat /K m 이 1.04L/(mmol·s)이었다. 연구 결과, 말레산 시스테인 이성질화효소는 양호한 열 안정성(55℃ 반감기가 1.5시간)과 99%이상에 달하는 전화율을 갖고 있다. 이 결론은 말레산 시스테인 이성질화효소에 대한 심층 연구와 이 효소를 이용한 고순도의 푸마르산(Fumaric acid)의 산업화 제조에 이론적 기초와 지원을 제공하였다. |
