| 초록 |
연구개요 본 연구는 모든 생명체내 존재하는 핵심 분자샤페론인 HSP90의 세포내 단백질 항상성 조절을 통한 식물 발달 조절 및 환경 적응 기작을 규명하는데 있다. 이를 위해 HSP90의 기능 소실을 통해 기질 단백질체를 검색하고, HSP90 client/partner 단백질들에 의한 식물 발달 및 환경 적응 조절 기전을 규명하고자 하였다. 연구 목표대비 연구결과 1. HSP90 기능 소실을 통한 식물 단백질체 비교 분석 및 탐색 ◯ HSP90 기능 소실에 의한 192개의 증가 및 261개의 감소하는 단백질체를 검출하였고, 각각 40개(증가) 및 44개(감소)하는 단백질을 동정하였으며, HSP90의 기질 단백질체들중 식물 성장 및 발달 조절 관련 단백질체 탐색 2. HSP90과 partner/client 단백질간 생화학적 상호작용 분석 ◯ 식물에서 처음으로 동정한 HSP90 co-chaperone인 AHA와 p23 단백질과 HSP90간 단백질 상호작용을 검증 ◯ AHA와 p23 단백질들의 기질 단백질 보호를 위한 새로운 분자샤페론 기능 규명 및 p23 단백질의 Cys75 잔기를 통한 단백질 복합체 형성과 이를 통한 분자샤페론 활성 조절 기전 규명 3. HSP90 partner/client 단백질 코딩 유전자 돌연변이 식물체를 통한 특성 규명 ◯ AHA와 p23 과발현 식물체 제작 및 이를 통한 고온 스트레스 저항성 획득 및 HSP 유전자 발현 조절을 통한 분자생물학적 특성 규명 4. HSP90의 단백질 항상성을 통한 식물 발달 및 환경 적응 기작 규명 ◯ HSP90 기질 단백질 ZTL의 warm ambient temperature 하에서 하배축 길이 생장 조절 기능 규명 ◯ ZTL 단백질 안정성을 유도하는 샤페론 복합체인 HSP90과 GI간 온도 의존적 상호작용 증가 기능 규명 연구개발성과의 활용 계획 및 기대효과 (연구개발결과의 중요성) ◯ 지난 중견과제 동안 본 연구진은 HSP90의 기질 단백질 탐색을 위해 단백질체 분석을 시도하였으며, 44종의 client 단백질체 데이터를 확보하였으며, HSP90과 이들 기질에 의한 다양한 식물 생리 및 발달 조절 기능이 제시된다. ◯ 또한 본 연구진은 HSP90의 co-chaperone 단백질인 AHA 및 p23과의 단백질 상호작용을 확인하였으며, 더 나아가 두 co-chaperone 단독으로도 기질 단백질을 보호할 수 있는 분자샤페론 활성을 가짐을 확인하였다. 이는 co-chaperone들이 단순히 HSP90의 단백질 안정성 활성 조절에만 기여하는 것이 아니라, 스트레스 상황에서 단독적인 분자샤페론의 기능을 수행함을 제시하며, 과발현 식물체를 이용해 고온 스트레스 저항성 획득을 최초로 확인하였다. ◯ HSP90의 기질 단백질인 ZTL을 통한 warm ambient temperature상에서의 하배축 길이 조절 기능을 규명함으로써, 지구온난화에 따른 식물의 이상 생장 반응을 해석하며, 이를 통해 작물의 발달 조절 기능에 이용 가능한 유용 유전 형질을 확보하였다. (출처 : 요약문 2p) |
